1986日本歯周病学会会誌Open access

Hydroxyapatite binding phosphoproteins synthesized by osteoblasts and fibroblasts.

Tsunekazu Makino

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Abstract

硬組織並びに軟組織を形成する骨芽細胞並びに線維芽細胞を, ラット頭頂骨および頭部皮膚よりCollagenase digestionによって調製し, それぞれの細胞によるphosphoproteinの合成能について比較検討した。その結果, 両細胞ともphosphoproteinを活発に合成するが, 骨芽細胞では分子量75K, 66K, 58K, 38K, ならびに15.5Kを主に合成し, 線維芽細胞では, 15.5Kを主要成分として合成していた。従って, これら硬・軟両組織の細胞はそれぞれ骨の主成分であるアパタイトに強い親和性を有する分子量の異なるphosphoproteinを合成していることが明らかになった。また, 石灰化現象と密接に関与すると考えられるこれら非コラーゲン性蛋白質の分離ならびに精製するためのきわめてユニークな方法が確立されたと考えられる。

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硬組織並びに軟組織を形成する骨芽細胞並びに線維芽細胞を, ラット頭頂骨および頭部皮膚よりCollagenase digestionによって調製し, それぞれの細胞によるphosphoproteinの合成能について比較検討した。その結果, 両細胞ともphosphoproteinを活発に合成するが, 骨芽細胞では分子量75K, 66K, 58K, 38K, ならびに15.5Kを主に合成し, 線維芽細胞では, 15.5Kを主要成分として合成していた。従って, これら硬・軟両組織の細胞はそれぞれ骨の主成分であるアパタイトに強い親和性を有する分子量の異なるphosphoproteinを合成していることが明らかになった。また, 石灰化現象と密接に関与すると考えられるこれら非コラーゲン性蛋白質の分離ならびに精製するためのきわめてユニークな方法が確立されたと考えられる。

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Key contribution

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Method / approach

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Main findings

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Limitations

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Applications

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硬組織並びに軟組織を形成する骨芽細胞並びに線維芽細胞を, ラット頭頂骨および頭部皮膚よりCollagenase digestionによって調製し, それぞれの細胞によるphosphoproteinの合成能について比較検討した。その結果, 両細胞ともphosphoproteinを活発に合成するが, 骨芽細胞では分子量75K, 66K, 58K, 38K, ならびに15.5Kを主に合成し, 線維芽細胞では, 15.5Kを主要成分として合成していた。従って, これら硬・軟両組織の細胞はそれぞれ骨の主成分であるアパタイトに強い親和性を有する分子量の異なるphosphoproteinを合成していることが明らかになった。また, 石灰化現象と密接に関与すると考えられるこれら非コラーゲン性蛋白質の分離ならびに精製するためのきわめてユニークな方法が確立されたと考えられる。

Key concepts: Phosphoprotein, Collagenase, Chemistry, Cell biology, Phosphorylation, Biochemistry, Biology, Enzyme

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Hydroxyapatite binding phosphoproteins synthesized by osteoblasts and fibroblasts. — Research Paper | ScholarLens