Structural and functional analysis of yeast proteins involved in ER-to-Golgi transport: Sec24p family proteins and the GTPase activating protein Gyp5p.

Um ihre arbeitsteilige innere Struktur mit spzialisierten Kompartimenten zuerhalten, aber auch, um auf sich verändernde Umweltbedingungen einzustellen, haben eukaryontische Zellen eine ausgefeilte intrazelluläre Transportmaschinerie evolviert, mit deren Hilfe Biomoleküle zu ihren jeweiligen Bestimmungsorten gebracht werde können. In der vorliegenden Arbeit werden einige der Mechanismen beschrieben, die den Transportschritt und die komplizierte Maschinerie auf dem Weg vom Endoplasmatischen Retikulum zum Golgiapparat in der einzelligen Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae regulieren. Ich beschreibe die Hauptmerkmale der beiden Proteine Sfb2p und Sfb3p, die ortholog zu dem COP II-Vesikelhüllprotein Sec24p sind. Diese Proteine sind höchstwahrscheinlich in die Herstellung und die Auswahl der zu verfrachtenden Ladung von COP II-Transportvesikeln eingebunden. Darüberhinaus habe ich Proteine untersucht, die beim Vertäuen, respektive Andocken von Vesikeln an die Zielmembran, in besonderen ein neues Mitglied der Gyp-Familie GTPase-aktivierender Proteine, das von uns Gyp5p genannt worden ist und welches eine bemerkenswerte Spezifität für die GTPase Ypt1p zeigt. In diesem Zusammenhang wurde von mir auch die biologische Funktion der GTP-Hydrolyse an Ypt1p in Zellen untersucht.